カルナバイオサイエンス株式会社

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ビオチン化キナーゼタンパク質

全行程自社内製造のカルナ提供ビオチン化キナーゼタンパク質は一つだけのビオチン分子がN端末にバイオロジカルにラベリングされている>80%の高純度製品です。表面プラズモン共鳴(SPR)やバイオレイヤー干渉法(BLI)といった物質間の相互作用評価でのご利用では不要なビオチンの干渉が起きにくいため、高感度且つ低いバックグラウンドのデータ取りに貢献致します。また、ATP結合サイトへのビオチン分子の結合が起こらないため、高い活性と構造を維持したままのタンパク質をセンサー表面に固定化(固相化)して頂けます。

カルナ自社製造ビオチン化キナーゼはバイオロジカルに特異的部位のみをビオチン化し、バインディング測定などでのリアルタイムで安定したデータ取得を簡易に可能にします。SPRやBLIに加え、AlfaScreen™やHTRF®技術を用いたアッセイ等様々な用途、解析機器でご活用いただける製品です。

バイオロジカルに作成されたカルナのビオチン化タンパク質の特徴

  • 一つのキナーゼ分子に一つのビオチン分子をラベリング
  • 特異的部位をビオチン化
  • ATP結合サイトへのビオチン分子の結合が起こらないため、高活性を維持した状態での評価可能
  • バキュロウイルス発現システムにより蛋白質を取得
  • ご購入後のラベリングが不要で取扱いが簡単 → 時間、コスト削減に貢献
  • 安定した活性維持のため、一部の製品では製造後ATPに依る活性化処理を施したキナーゼ製品を提供しております*

    *ATP処理を施している製品では併せてATP処理前のNon-Activated製品も提供しております。

(参考)化学修飾されたビオチン化タンパク質は・・・
  • ビオチン分子がいくつかのリシンに不規則に結合しATP結合サイトに影響を及ぼす恐れがあります。
  • 蛋白質の活性低下や構造変異を引き起こすことがあります。
  • 残留ビオチン除去の為のさらなる精製が必要です。

ビオチンとストレプトアビジンの高い親和性

表面プラズモン共鳴 (SPR)を用いた分子間相互作用評価など、タンパク質固定にビオチンとストレプトアビジンの強い親和性を利用すれば相互作用を見たい蛋白質を簡便な操作でかつ強力に固定させることができます(右イメージ図)。

当社ビオチン化キナーゼタンパク質製品を用いて取得したSPRデータ(Oncolines社測定)を各製品サイトにてご覧いただけます。
Biacore T200による受託測定サービスResidence Timer™ も提供中です。